Introducción al Curso de Bioquímica

Este material de reforzamiento cubre los conceptos fundamentales de la bioquímica que necesitas dominar para el examen. La bioquímica integra principios de química y biología para explicar los procesos moleculares que sustentan la vida.

Durante este curso, exploraremos la estructura y función de proteínas, el metabolismo de carbohidratos, lípidos y aminoácidos, así como los mecanismos de regulación que mantienen el equilibrio metabólico en diferentes condiciones fisiológicas.

Cada tema te ayudará a comprender mejor cómo funcionan las células a nivel molecular, conocimiento esencial para cualquier carrera relacionada con las ciencias biológicas.

💡 Dato clave: La bioquímica es fundamental para entender problemas de salud como la diabetes, obesidad y enfermedades metabólicas, ¡muchos medicamentos actúan sobre rutas bioquímicas!

Estructura y Función de Proteínas

Las proteínas son macromoléculas formadas por unidades básicas llamadas aminoácidos. Cada aminoácido tiene una estructura común que incluye un grupo amino (NH₃⁺), un grupo carboxilo (COO⁻), un átomo de carbono alfa (Cα) y una cadena lateral (R) que varía según el tipo de aminoácido.

Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, formados por una reacción de condensación donde se libera una molécula de agua. Este enlace se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro.

Las proteínas pueden clasificarse como simples (formadas solo por aminoácidos) o conjugadas (contienen grupos prostéticos). Los grupos prostéticos son componentes no aminoacídicos esenciales para la función de ciertas proteínas, como el grupo hemo en la hemoglobina.

💡 Recuerda: La función de una proteína está directamente relacionada con su estructura tridimensional, la cual viene determinada por la secuencia específica de aminoácidos.

Clasificación de Aminoácidos

Los aminoácidos se clasifican según las propiedades químicas de sus cadenas laterales, lo que determina su comportamiento en soluciones acuosas y su rol en la estructura proteica.

Los aminoácidos no polares alifáticos (como glicina, alanina y leucina) tienen cadenas laterales hidrofóbicas que tienden a ubicarse en el interior de las proteínas, lejos del agua. Los aromáticos (fenilalanina, tirosina y triptófano) también son principalmente hidrofóbicos pero pueden participar en interacciones de apilamiento.

Los aminoácidos polares sin carga (serina, treonina, cisteína) contienen grupos que pueden formar puentes de hidrógeno con el agua, mientras que los polares con carga incluyen aquellos con grupos ácidos (aspartato, glutamato) o básicos (lisina, arginina, histidina).

💡 Dato práctico: La distribución de aminoácidos hidrofóbicos e hidrofílicos en una proteína determina su plegamiento - los hidrofóbicos suelen formar el núcleo, mientras los hidrofílicos se exponen al solvente.

Estructura Detallada de Aminoácidos

Los 20 aminoácidos estándar se diferencian únicamente en sus cadenas laterales (R), que les confieren propiedades físicas y químicas distintas:

Los aminoácidos no polares alifáticos como la glicina (sin cadena lateral), alanina (CH₃), valina, leucina, isoleucina (cadenas ramificadas) y metionina (contiene azufre) forman interacciones hidrofóbicas esenciales para mantener la estructura proteica.

Los aminoácidos aromáticos (fenilalanina, tirosina y triptófano) tienen anillos que pueden participar en interacciones π-π y absorben luz ultravioleta, permitiendo la cuantificación de proteínas.

Los aminoácidos con carga positiva (lisina, arginina, histidina) son cruciales para interacciones iónicas y unión a moléculas cargadas negativamente como ADN o fosfatos.

Los aminoácidos polares sin carga y los cargados negativamente (aspartato y glutamato) suelen ubicarse en la superficie de las proteínas, interactuando con el entorno acuoso.

💡 Consejo de estudio: La prolina es única porque su cadena lateral forma un anillo con el nitrógeno del grupo amino, lo que restringe la conformación de la cadena peptídica y crea "quiebres" en las estructuras secundarias.

Enlace Peptídico

El enlace peptídico es el vínculo covalente que une a los aminoácidos para formar péptidos y proteínas. Se forma mediante una reacción de condensación entre el grupo carboxilo (COOH) de un aminoácido y el grupo amino (NH₂) de otro, liberándose una molécula de agua en el proceso.

La estructura resultante es un dipéptido, que contiene dos "residuos" de aminoácidos unidos por este enlace. El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace, lo que le confiere rigidez y una geometría plana.

Químicamente, el enlace peptídico se representa como:

R¹ R² | | H₃N-CH-C-N-CH-COO⁻ || O

Esta característica es fundamental para entender la formación de estructuras secundarias como las hélices alfa y láminas beta en las proteínas.

💡 Dato importante: El enlace peptídico es rígido y no permite rotación libre. Sin embargo, los enlaces a ambos lados del carbono alfa sí pueden rotar, lo que permite el plegamiento de las proteínas en estructuras tridimensionales complejas.

Niveles Estructurales de las Proteínas

Las proteínas presentan cuatro niveles de organización estructural que determinan su función biológica:

La estructura primaria corresponde a la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Esta secuencia está codificada directamente por el ADN y es única para cada proteína.

La estructura secundaria describe los patrones de plegamiento local de la cadena polipeptídica, principalmente en forma de hélice alfa o lámina beta. Estas estructuras se estabilizan mediante puentes de hidrógeno entre grupos del esqueleto peptídico.

La estructura terciaria representa el plegamiento tridimensional completo de la cadena polipeptídica. Este nivel estructural se mantiene por interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos, incluyendo puentes disulfuro, interacciones hidrofóbicas y puentes salinos.

La estructura cuaternaria existe solo en proteínas compuestas por múltiples cadenas polipeptídicas (subunidades), que interactúan para formar un complejo funcional.

💡 Concepto clave: El plegamiento adecuado de una proteína es esencial para su función. Las proteínas mal plegadas pueden causar enfermedades como Alzheimer, Parkinson y encefalopatías espongiformes.

Proteínas Conjugadas

Las proteínas conjugadas son aquellas que contienen componentes no aminoacídicos llamados grupos prostéticos. Estos grupos cumplen roles fundamentales en la función biológica de la proteína.

Los proteoglicanos contienen largas cadenas de carbohidratos modificados y son componentes esenciales del cartílago de las articulaciones, proporcionando resistencia a la compresión.

Las glicoproteínas poseen cadenas cortas de carbohidratos y desempeñan funciones clave en reconocimiento celular y sistema inmune, como los anticuerpos.

Las lipoproteínas combinan proteínas con lípidos y son fundamentales para el transporte de lípidos y colesterol en la sangre. Los nucleoproteínas y ribonucleoproteínas contienen ácidos nucleicos (ADN y ARN respectivamente).

Otros grupos prostéticos importantes incluyen el grupo hemo en la hemoglobina, que permite el transporte de oxígeno en la sangre gracias a su átomo de hierro central.

💡 Aplicación práctica: Alteraciones en lipoproteínas como LDL y HDL están asociadas a enfermedades cardiovasculares, mientras que defectos en glicoproteínas pueden causar problemas inmunológicos.

Funciones de las Proteínas

Las proteínas son biomoléculas versátiles que cumplen numerosas funciones esenciales para la vida:

La función defensiva es realizada por anticuerpos e inmunoglobulinas que protegen contra agentes extraños. Estas proteínas reconocen antígenos específicos y coordinan la respuesta inmune para eliminarlos.

La función hormonal es ejemplificada por proteínas como la insulina, que regula la glucosa en sangre. Estas hormonas actúan como mensajeros químicos para coordinar procesos fisiológicos.

Las proteínas estructurales como el colágeno proporcionan soporte y resistencia a tejidos conectivos. El colágeno es la proteína más abundante en mamíferos, representando aproximadamente el 25% del total proteico.

La función transportadora es ilustrada por la hemoglobina, que transporta oxígeno en la sangre. Otras proteínas transportan lípidos, vitaminas y minerales.

La función enzimática es quizás la más diversa: las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas sin consumirse en el proceso. Las enzimas disminuyen la energía de activación, permitiendo que las reacciones metabólicas ocurran a velocidades compatibles con la vida.

💡 Conexión clínica: Muchas enfermedades se relacionan con problemas en proteínas específicas - la diabetes tipo 1 con la insulina, la anemia falciforme con la hemoglobina, y diversas inmunodeficiencias con anticuerpos defectuosos.

Enzimas y Catálisis Enzimática

Las enzimas son biomoléculas, principalmente proteínas, que aceleran las reacciones químicas sin consumirse en el proceso. Actúan disminuyendo la energía de activación necesaria para que ocurra la reacción.

Algunas enzimas requieren componentes adicionales para funcionar:

• Un cofactor es un ion metálico o molécula inorgánica pequeña
• Una coenzima es una molécula orgánica compleja, generalmente derivada de vitaminas

La combinación de la apoenzima (porción proteica inactiva) con el cofactor o coenzima forma la holoenzima (enzima completa y activa).

Según el modelo de ajuste inducido, cuando el sustrato se une al sitio activo de la enzima, provoca un cambio conformacional que favorece el estado de transición de la reacción. Una vez completada la reacción, la enzima libera el producto y queda disponible para catalizar otra reacción.

💡 Dato clave: A diferencia de los catalizadores químicos, las enzimas son altamente específicas para sus sustratos y pueden aumentar la velocidad de reacción hasta ¡10^14 veces! Esta especificidad es esencial para la precisión de las vías metabólicas.

Clasificación de las Enzimas

Las enzimas se clasifican en seis grandes categorías según el tipo de reacción que catalizan:

1. Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de transferencia de electrones. La malato deshidrogenasa, por ejemplo, convierte ácido málico en oxalacético mediante la transferencia de electrones al NAD⁺.

2. Transferasas: Transfieren grupos funcionales entre moléculas. La hexoquinasa transfiere un grupo fosfato del ATP a la glucosa para formar glucosa-6-fosfato.

3. Hidrolasas: Rompen enlaces covalentes mediante la adición de agua. La fosfatasa hidroliza enlaces fosfoéster, liberando fosfato inorgánico.

4. Liasas: Añaden grupos a dobles enlaces o forman dobles enlaces al remover grupos. La fumarasa cataliza la adición de agua al fumarato para formar L-malato.

5. Isomerasas: Reorganizan átomos dentro de una molécula para formar isómeros. La triosafosfato isomerasa convierte dihidroxiacetona fosfato en gliceraldehído-3-fosfato.

6. Ligasas: Forman nuevos enlaces C-C, C-S, C-O o C-N mediante reacciones acopladas a la hidrólisis de ATP. La acetil-CoA carboxilasa cataliza la formación de malonil-CoA a partir de acetil-CoA.

💡 En la práctica: Las enzimas hepáticas ALT y AST (transaminasas) son marcadores clínicos importantes; su elevación en sangre puede indicar daño hepático o muscular.