Factores que determinan la velocidad enzimática
Las enzimas aceleran las reacciones químicas, pero su actividad depende de varios factores: temperatura, pH, concentración de sustrato, concentración de enzima e inhibidores.
La temperatura afecta directamente la velocidad de reacción enzimática. A mayor temperatura, mayor velocidad, pero solo hasta cierto punto. Cuando se alcanza la temperatura óptima, la actividad es máxima. Si la temperatura sigue aumentando, las enzimas comienzan a desnaturalizarse y pierden su función.
El pH óptimo es aquel donde la conformación de la enzima es la más adecuada para su actividad. Esto se debe a que las enzimas tienen grupos ionizables que cambian su carga según el pH, alterando su estructura tridimensional y, por tanto, su capacidad catalítica.
💡 La relación entre la concentración de sustrato y la velocidad de reacción sigue la ecuación de Michaelis-Menten, que describe una curva hiperbólica. A bajas concentraciones de sustrato, la velocidad aumenta linealmente, pero a altas concentraciones, la enzima se satura y la velocidad se estabiliza.
Los parámetros cinéticos más importantes son:
- Vmax: Velocidad máxima que puede alcanzar la enzima
- Km constantedeMichaelis−Menten: Concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de Vmax; cuanto menor sea Km, mayor será la afinidad de la enzima por el sustrato